人M-CSF 为链间二硫键连接而成的同源二聚体糖蛋白。M-CSF 基因定位于第5号染色体长臂 q23-q31，成熟的 M-CSF 是由 522 个氨基酸组成的 I型跨膜蛋白，其中胞内区含有464个氨基酸，跨膜区由21个氨基酸组成，胞内区由 37个氨基酸组成，分子量为 140KD。

       M-CSF 调节巨噬细胞的存活，增殖和分化。能诱导正常机体骨髓细胞形成细胞集落单位、巨噬细胞集落形成单位和粒细胞-巨噬细胞集落形成单位。促进早期多能前体细胞生长和分化为集落形成单位。促进单核细胞和粒细胞成熟，并可与红细胞生成因子（EPO）、M-CSF、G-CSF 等相互作用，促进巨核细胞生长。与高浓度 EPO 有协同作用，促进红细胞的爆发形成活力。增加机体免疫功能，提高骨髓造血机能，促进机体白细胞及多核白细胞明显增加，提高机体细胞诱生干扰素的功能，增加机体免疫力，促进抗体形成，增强机体对病原微生物的吞噬作用。

       人G-CSF 基因定位于第 17 号染色体，全长 2.5kb，包括 5 个外显子和 4 个内含子。人类有两种不同的 G-CSF cDNA，分别编码含 207 和204氨基酸的前体蛋白，均有 30 个氨基酸的先导序列，成熟蛋白分子分别为177 和 174 个氨基酸，前者除了在成熟分子N端35位处插入了3个氨基酸外，其余的序列与 174 氨基酸分子相同。人 G-CSF 分子量为19.6kDa，等电点 6.1，O-糖基化,对酸、碱(pH2～10)、热以及变性剂等相对较稳定。

      人和小鼠 G-CSF 在氨基酸水平上有 73％同源性，并具有相互交叉的生物学活性。

      活化的单核巨噬细胞，成纤维细胞，内皮细胞，各种肿瘤细胞系以及原粒细胞白血病细胞均可产生G-CSF。G-CSF主要作用于中性粒细胞系造血细胞的增殖、分化和活化。在体外，G-CSF可刺激骨髓造血祖细胞中中性粒细胞集落的形成；延长成熟中性粒细胞的存活时间；活化中性粒细胞促进ADCC，超氧阴离子的产生和碱性磷酸酶的合成。G-CSF还具有对人粒细胞、单核细胞、成纤维细胞、平滑肌细胞以及成肌纤维细胞的趋化作用。

       人GM-CSF 前体蛋白由144个氨基酸残基组成，包含17氨基酸的先导序列。成熟的人GM-CSF 分子由127个氨基酸残基组成，以单体形式存在，N-和O-糖基化。成熟的人GM-CSF 在氨基酸水平与小鼠，大鼠和猪分别有 55％，63%和 68%的同源性。

       人与小鼠 GM-CSF 没有交叉的生物学活性，与猪GM-CSF 有交叉的生物学活性。

       T细胞、B细胞、NK、巨核细胞、骨髓间充质干细胞、肥大细胞、内皮细胞、单核细胞、肺泡Ⅱ型上皮细胞、嗜酸细胞、软骨细胞和成纤维细胞等均可产生 GM-CSF。作为造血因子中的重要一员，GM-CSF 具有多种生物学活性，可刺激骨髓细胞，粒细胞，巨噬细胞祖细胞，红样，巨核细胞祖细胞，AML，白血病细胞系，内皮细胞增殖；促进造血；活化中性粒细胞促进 ADCC，氧化代谢，脱颗粒和细胞因子的分泌；降低血清胆固醇等。